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抗體的結構

閱讀:867      發布時間:2024-12-26
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一、基本結構:可變區和恒定區

在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面,最多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2 ~ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的,位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-binding fragment, Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystalline fragmentFC),糖結合在FC 上。

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1.可變區

抗體小叉與小叉之間在結構上的主要差異是位于齒端的可變區——這些可變區決定著抗體的抗原特異性。H鏈可變區約含118個氨基酸殘基和L鏈可變區約含108~111個氨基酸殘基。可變區是抗體結合抗原的位置,其氨基酸的組成和排列決定抗體的抗原結合特異性。

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可變區存在一些氨基酸能夠高頻變化組合的區域,這些區域稱為超變區(hypervariable regionHVR),超變區又稱為互補決定區(complementarity-determining region, CDR),超變區決定了抗體的du特型(抗du特型抗體表達)。可變區中非HVR部位的氨基酸組成和排列相對比較保守,稱為骨架區(framework regionFR區)。

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VL中的CDR有三個,通常分別位于第24~3489~97位氨基酸殘基,其中CDR3超變程度更高,抗體的特異性和親和力成熟主要涉及到該區域的改造。

2.恒定區

抗體小叉的柄部由一系列氨基酸序列基本不變的區域組成——我們稱之為恒定區。恒定區可以與細胞表面受體或補體系統蛋白相互作用,從而觸發宿主效應功能(effector function),比如裂解入侵細胞或吞噬外來病原。

抗體恒定區域位于H鏈靠近C端的3/44/5(約從119位氨基酸至C末端L鏈靠近C端的1/2(約含105個氨基酸殘基)區域。抗體重鏈恒定區分為CH1CH2CH3,其中CH3區域涉及到細胞膜表面受體結合,CH2涉及補體激活途徑,是補體結合位點。簡單來說,叉齒負責識別抗原,而叉柄則幫助宿主決定如何處置抗原。

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二、輔助成分:不是所有的抗體都有的結構

1J鏈(Joining chain):一條多肽鏈,富含半胱氨酸,由漿細胞合成。能將Ig單體連接為二聚體或多聚體,并與抗體的體內運轉有關。

2)分泌片(Secretory protein):由黏膜上皮細胞合成和分泌,以非共價形式結合到二聚體上,形成分泌型IgASIgA),然后被分泌到黏膜表面。能抵抗蛋白水解酶消化,如IgA

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