Worthington 艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶 (G6PD) 是一種調(diào)節(jié)酶，催化戊糖磷酸途徑的步：使用 NADP +和/或 NAD +氧化葡萄糖-6-磷酸。

背景：

細(xì)菌屬明串珠菌在 1920 年代末和 1930 年代初引起人們的興趣，作為研究乳酸發(fā)酵的一種手段。Pederson 確定葡萄糖發(fā)酵產(chǎn)生等量的乳酸、乙醇和 CO 2，這后來被 Friedemann 證實(shí)（Pederson 1929 和 Friedemann 1939）。

1951 年，德莫斯等人。首先從腸系膜乳桿菌中分離出葡萄糖-6-磷酸脫氫酶。德莫斯等人。1953 年還證明了其雙核苷酸特異性，1955 年表明腸系膜乳桿菌的發(fā)酵通過不同于經(jīng)典的 Embden-Meyerhof 糖酵解方案的機(jī)制進(jìn)行。

在 1960 年代，Kemp 和 Rose 證明這兩種還原型輔酶產(chǎn)物在體內(nèi)具有不同的代謝作用：NADPH 用于生物合成反應(yīng)，NADH 用于乙醇和乳酸生產(chǎn)中的 ATP 生成反應(yīng)（Kemp 和 Rose 1964，以及懷特和利維 1987）。

在 1980 年代后期和 1990 年代，確定了關(guān)鍵的氨基酸殘基，并且表明 NAD 和 NADP 相關(guān)反應(yīng)的動力學(xué)機(jī)制不同（Levy 1989）。1991 年，李等人。發(fā)表了單體的完整氨基酸序列。

目前的研究表明，對于腸系膜乳桿菌的 G6PD，該酶作為同二聚體和單體均具有活性，而來自酵母的酶僅在天然的同二聚體形式中具有活性（Ravera等人，2010）。G6PD 還與其他酶促反應(yīng)偶聯(lián)，其中它的作用是再生輔酶 (NADH) (Ohno et al . 2008)。最近還研究了酶的穩(wěn)定性及其與底物結(jié)合時(shí)的失活抗性（Duggleby 2007）。

Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶的特異性：

NAD 或 NADP 都可以作為輔酶，NAD 的內(nèi)在反應(yīng)速度大約是 NADP 的 1.8 倍（Olive 和 Levy 1967）。D-葡萄糖-6-磷酸被認(rèn)為是天然底物，盡管 D-葡萄糖反應(yīng)緩慢 (Metzger et al . 1972)。

Asp177 和 His240 形成 G6PD 的催化二元組。His240 作為從 6-磷酸葡萄糖中提取 C-1 質(zhì)子的堿基；Asp177 穩(wěn)定產(chǎn)生的正電荷 (Cosgrove et al . 1998)。

Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶的分子特征：

L. mesenteroides G6PD 基因編碼 485 個(gè)氨基酸的多肽。G6PD 的*之處在于它不含半胱氨酸殘基。已經(jīng)確定了在生理?xiàng)l件下僅使用NADP +的人和大腸桿菌的序列。Z. mobili的序列與L. mesenteroides一樣可以使用 NADP +或 NAD +，也已確定。這些物種中的任何兩個(gè)之間大約有 30-36% 的序列同一性。一個(gè)保守的序列從 Arg175 開始，并含有一個(gè)賴氨酸殘基，被認(rèn)為在葡萄糖-6-磷酸結(jié)合中起作用 (Lee et al . 1991)。

Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脫氫酶的應(yīng)用：

測量 NADPH 或 NADH 的系統(tǒng)（Bhattacharya 和 Ali 1988）

葡萄糖和 ATP（與 HK 偶聯(lián)時(shí)）、果糖、6-磷酸葡萄糖、NAD(P) +和 CK的測定

Worthington專注于生物技術(shù)和生命科學(xué)研究，診斷，生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。其核心酶包括：膠原蛋白酶，脫氧核糖核酸酶I，彈性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。艾美捷科技是Worthington的中國代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。