骨形態發生蛋白(bone morphogenetic protein，BMP)又稱骨形成蛋白，是一組具有類似結構的高度保守的功能蛋白，屬于TGF-β家族。BMP能刺激DNA的合成和細胞的復制，從而促進間充質細胞定向分化為成骨細胞。

骨形態發生蛋白研究歷史：

1889年Senn將脫礦骨用于修復人及犬的炎性骨缺損，證明了脫鈣牛骨可以用于治療骨髓炎。

1931年Huggins發現泌尿道表皮可異位誘導新骨形成，并報道了骨誘導實驗過程。

1945年Lacroix從骨質中提取到可誘導兔肌肉異位成骨的“成骨素”，提出了骨誘導作用的假設，并將之命名為骨生成蛋白。

1965年Urist發現，將脫鈣骨基質明膠(decalified bonematrix．DBM)注入肌肉內，肌肉間充質細胞可以轉化為骨系細胞，發生了異位誘導成骨現象。Urist當時認為這種脫鈣骨中可能含有一種誘導因子，可誘導血管周圍游動的間充質細胞轉化為不可逆性骨系細胞，從而可在骨骼或骨骼以外的組織中產生軟骨和骨組織。該誘導因子即為骨形態發生蛋白。

隨著分子生物學和基因工程的發展，1988年，Wozney等首先開展了BMP的cDNA克隆化研究，他們利用重組DNA技術克隆得到hBMP -1、BMP - 2a(即BMP -2)、BMP - 2b(即BMP - 4)、BMP -3的cDNA，并在大腸埃希菌的真核細胞和原核細胞中表達。1990年Celeste等報道了BMP -5、BMP -6、BMP -7的克隆化研究，并建議將已克隆的BMP分別命名為BMP -1、BMP -2、BMP -3、BMP -4、BMP -5、BMP -6、BMP -7。

同期Ozkaynak報道了骨形成蛋白-1(osteogeneic protein -1，OP -1)的克隆化研究。比較OP -1與BMP -7的基因和氨基酸序列，證明二者是同一多肽。1992年(zkaynak又報道了OP -2的cDNA的克隆化研究。

到1996年已發展為BMP - 13，并已獲得了相應的cDNA克隆。

骨形態發生蛋白-2（bone morphogenetic protein-2，BMP-2）#CYT-261 是轉化生長因子B超家族成員之一，具有誘導未分化間充質干細胞向成軟骨細胞和成骨細胞定向分化與增殖能力，促進成骨細胞分化成熟，參與骨和軟骨生長發育及其重建過程，進而加速骨缺損修復.BMP-2在體內以前體形式合成，經蛋白酶切去除信號肽和前肽，得到由114個氨基酸殘基組成成熟肽.成熟肽通過7對二硫鍵將其保守結構正確折疊.成熟肽同源或異源二聚體才具有生物活性.

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