大阪大學科學與工業研究所的研究人員與廣島工學院共同宣布了一種新蛋白質的發現，該蛋白質可以使生物體進行將交聯多肽上的氨基酸殘基轉化為氨基酸的初步而必要的步驟。酶輔因子。這項研究可能會導致對細胞中催化作用的生物化學有更好的了解。
每個活細胞都不斷發生一系列生化反應。這些反應的速率受稱為酶的特殊蛋白質控制，該蛋白質催化特定的過程，否則將花費更長的時間。許多酶都需要專門的分子，稱為“輔因子”，可在氧化還原反應過程中幫助電子來回穿梭。但是這些輔助因子本身必須由生物體產生，并且通常需要先前存在的蛋白質的協助。
現在，大阪大學的一個科學家小組已經鑒定出一種名為QhpG的新型蛋白質，該蛋白質對于輔酶半胱氨酸色氨酸醌(CTQ)的生物合成至關重要。通過分析反應產物的質量并確定其晶體結構，他們能夠推斷出QhpG的催化功能，該功能是在喹血紅素蛋白胺脫氫酶的活性位點亞基QhpC內的特定色氨酸殘基上添加兩個羥基。細菌酶催化各種伯胺的氧化。后將所得的二羥基化色氨酸和相鄰的半胱氨酸殘基轉化為輔因子CTQ。
但是，與其他蛋白質修飾酶相比，QhpG的作用有些不同尋常，因為它與QhC上的色氨酸殘基反應，該色氨酸殘基在另一種稱為翻譯后修飾的過程中與另一種酶QhpD進行了三重交聯。色氨酸自然包含具有共軛鍵的環，需要少的改變即可成為醌輔因子。主要作者Toshinori Oozeki說：“盡管已知有幾種酶含有色氨酸殘基的醌輔因子，但對翻譯后修飾的機制以及與它們的生物發生有關的酶的結構仍知之甚少。”
通過將具有相應基因的質粒導入大腸桿菌并制成晶體來獲得蛋白質。晶體的X射線衍射數據可以確定QhpG蛋白結構。然后，研究小組根據他們發現的QhpG的晶體結構，使用計算機軟件來模擬目標分子(三重交聯的多肽QhpC)的對接。QhpC的兩個翻譯后修飾是在修飾酶復合物QhpD-QhpG中連續進行的。高級作者岡島俊秀說：“我們的發現可用于利用修飾氨基酸的酶開發新型生物活性肽。” 這些應用中的一些應用包括創造新的酶，用于有毒化學物質的生物修復。
文章“色氨酸醌輔助因子的生物合成*的黃素單氧合酶的功能和結構表征”發表在《自然通訊》上。
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來源：生物幫
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