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   蛋白酶K來源于林伯氏白色念球菌（Tritirachium album Limber），是一種與枯草桿菌蛋白酶相關的絲氨酸蛋白酶。由于它能降解角蛋白（keratin），因此被命名為蛋白酶K。它是一種高活性的廣譜蛋白酶，在變性劑尿素或十二烷基磺酸鈉（sodium dodecyl sulfonate，SDS）溶液中依然能保持較高酶活力，所以被廣泛應用于各種生物材料中的DNA或RNA的提取。

　　蛋白酶K的性質從這三個方面介紹：

　　一、分子結構

　　蛋白酶K由一條肽鏈組成，包含277個氨基酸殘基，相對分子質量為28 930。活性部位由D39、H69和S224組成，底物識別位點主要為G100-Y104和S132-G136兩個片段。蛋白酶K的氨基酸序列與枯草芽孢桿菌蛋白酶具有高度同源性，因此被劃分為枯草芽孢桿菌蛋白酶類。蛋白酶K包含兩個二硫鍵（C34-C124，C179-C248），兩個色氨酸殘基（W8，W212）和一個游離半胱氨酸（C73）。X射線晶體學研究表明，蛋白酶K的三維結構為一個明確的球形折疊。蛋白酶K屬于α/β類蛋白質，包含6個α-螺旋，15個β-折疊和一個3/10螺旋。

　　二、熒光性

　　蛋白酶K在295 nm處被激發，它的熒光性由兩個色氨酸殘基W8和W212決定。但是，兩個色氨酸的光反應活性表現不同，W212要活潑得多。在pH 3～9范圍內，色氨酸熒光量子產率恒定。對已激發的色氨酸進行熱力滅活時，活化能需達到54 kJ/mol。這個值大幅地高于來自微生物的其他蛋白酶，因此可用來解釋蛋白酶K較高的熱穩定性。

　　三、酶學性質

　　蛋白酶K具有很高的切割活性，底物識別位點能和底物組成一個3股的反平行β片層，可催化脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽鍵斷裂。α-螺旋是保持蛋白酶K活性中心構象穩定性的主要結構。α-螺旋共包含90個氨基酸殘基，占殘基總數的1/3，大部分殘基處在伸展的β-折疊結構中。這使得整個分子有序度低，變性熵不大，比變性焓值極低，反映了酶穩定性的本質。分子中兩個二硫鍵及兩個Ca2+也對三級結構的熱穩定性有貢獻。pH、溫度、Ca2+、激活劑和抑制劑等是影響蛋白酶K活力的主要因素。