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(大鼠ELISA試劑盒)FGFR激酶異突結構及致病機制研究獲進展

時間:2013/9/17閱讀:1424
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溫州醫科大學李校堃教授課題組通過近兩年努力,獲得了FGFR3重要的疾病相關性突變體K650E的激酶區域晶體結構,并獲得了激酶相互磷酸化進而激活受體的瞬時空間結構,相關研究發表在一期的Cell子刊《結構》(Structure)上。(Huang Z, Chen H, Blais S, Neubert TA, Li X, Mohammadi M.Structural Mimicry of A-Loop Tyrosine Phosphorylation by a Pathogenic FGF Receptor 3 Mutation. Structure. 2013 Aug 20. )

 

FGFR3突變可直接引起侏儒癥,其中包括季肋發育不全、軟骨發育不全、致死性發育不全等。研究證實,新生兒致命性的先天侏儒綜合征:II 型致死性發育不全就是由于FGFR3絡氨酸激酶結構域K650E功能獲得性突變所導致,另外,FGFR3這一異常激活還與膀胱癌等癌癥發生緊密相關,因此FGFR3激酶突變體一直是生物和醫學領域的關注熱點。

 

李校堃帶領的科研團隊獲得了包含K650E致病性突變的FGFR3激酶結構域的晶體結構,并證實這一突變導入一個分子內氫鍵網,從而穩定活化態構象是致病的根本原因。同時,他們還獲得了K650E突變激酶的酪氨酸插入另一個激酶磷酸化位點的互式磷酸化復合物結構,分析互式磷酸化復合物,闡明了激酶相互激活的作用方式并揭示了酪氨酸磷酸化特異性的空間決定因素。李校堃團隊與紐約大學醫學中心合作還系統的解析了K650位點其他與致病性突變體如K650N, K650Q,K650M,K650T的晶體結構,并提出了創新性的激酶激活二態模型,相關研究也已發表在近期的另一Cell子刊<>上。(Chen H, Huang Z, Dutta K, Blais S, Neubert TA, Li X, Cowburn D, Traaseth NJ, Mohammadi M.Cracking the Molecular Origin of Intrinsic Tyrosine Kinase Activity through Analysis of Pathogenic Gain-of-Function Mutations. Cell Rep. 2013 Jul 25;4(2):376-84.)

 

上述研究為特異性激酶抑制劑創新藥物開發以及深入了解FGFR受體異常激活方式提供了直觀的理論指導。(轉自 科學網)

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