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技術文章
上海士鋒生物關于先天免疫反應的關鍵蛋白結構被破譯
點擊次數：1114 發布時間：2013-6-24
在細菌入侵身體時，一種叫做CD14的分子能與細菌釋放的物質結合并觸發細胞抵御機制。3月25日的Journal of Biological Chemistry雜志上，韓國研究人員宣布了它們破譯的CD14蛋白的三維結構并且給出這種蛋白與特定細菌產物專一結合的機制。
先天免疫系統用CD14受體蛋白識別幾種細菌和細胞產物，其中包括細菌外膜的一種糖脂——脂多糖（LPS，lipopolysaccharide）。一旦CD14與LPS或其他配基結合，它就會將這個結合分子引薦給其他能夠引發強烈的前炎性反應的蛋白，這種反應繼而能夠刺激寄主的抵抗力。
Lee博士和同事破解了CD14的三維晶體結構，并因此增加了對這種受體與它的配基結合機制的了解。三維結構表明CD14在它的氨基酸殘基（amino terminus）附近有一個大的疏水口袋。他們推測這個口袋是LPS的主要結合位點，因為先前的生化研究表明含有口袋的氨基酸殘基對LPS的結合至關重要。大部分CD14配基都能與LPS競爭CD14結合位點。因此，他們可能具有與LPS相同的結合口袋。
除了LPS，其他配基也能被容納進這個口袋，這是因為口袋的尺寸大、邊緣有彈性和有多個可與配基結合的凹槽的特點。研究人員還發現在這個口袋附近的一個獨立區域的突變能干擾LPS信號——這意味著這個口袋的附近區域在LPS的轉移過程中非常重要。
這些發現不僅增加了人們對細胞識別病原物機制的了解，而且還可能促進治療敗血癥休克的藥物的開發。這種受體蛋白的結構顯示出CD14的LPS結合口袋的形狀。因此，增加了藥物設計出一種能夠補充口袋的這種形狀的分子的可能性。