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上海起發實驗試劑有限公司

haemtech纖連蛋白-上海起發現貨

時間:2020-2-27閱讀:1756
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Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家專門致力于高質量的人血漿蛋白的分離和特性研究的重要生產商, 其產品非常適用于體內研究。在公司發展的第二個十年里,HTI將目光投向參與血液凝集和纖維蛋白溶解,以及骨代謝調節的蛋白的研究。HTI產品系列含有超 過100種高純度和特異性的蛋白,包括:酶原、酶、協同因子和抑制劑,同時還提供補體系列的單克隆和多克隆抗體。另外,HTI還提供一些技術服務,如:蛋 白定制、純化、修飾、科研合作等。

Fibronectin

haemtech纖連蛋白-上海起發現貨

 

纖連蛋白
的結構域結構代表了纖連蛋白單體的結構域結構。天然纖連蛋白由兩個亞基組成,這兩個亞基通過每個亞基的COOH末端附近的兩個鏈間二硫鍵連接。轉谷氨酰胺酶(因子XIIIa)交聯位點由箭頭指示。顯示了各種大分子結合結構域,包括肝素(HEP),纖維蛋白(FBN)和膠原蛋白。描述了具有RGDS序列的細胞粘附位點(CELL)。

  •  HCFN-0170 人纖連蛋白
  •  

    尺寸

    2毫克
    公式從20 mM Hepes,150 mM NaCl,pH 7.4中凍干
    存儲4°攝氏度
    純度通過SDS-PAGE,> 95%
    活性測定不適用
    保質期(正確存放)12個月

 

 

 

 

 

 

纖連蛋白(冷不溶性球蛋白)是在血漿(1)和細胞外基質(2)中均發現的高分子量,粘附性糖蛋白。纖連蛋白由兩條分子量約為275,000的肽鏈組成,兩條肽鏈通過分子COOH末端的兩個鏈間二硫鍵相連(3)。纖連蛋白的結構特征在于三種不同類型的重復同源序列單元(4,5)。45個氨基酸的I型重復序列構成了蛋白質的NH2-和COOH-末端。兩個60個氨基酸的II型片段位于NH2末端的前九個I型重復序列之后。90個氨基酸的III型區段占據纖連蛋白分子的中心區域。血漿和細胞纖連蛋白之間的結構差異(6,7)以及血漿纖連蛋白的兩個亞基之間(8,9)已被鑒定。這些差異可能是由于涉及mRNA剪接的轉錄和轉錄后事件引起的(10)。

纖連蛋白的明顯功能是通過與細胞表面受體和細胞外基質成分相互作用來介導細胞附著(10-12)。纖連蛋白在分子中間的一種III型同源片段中包含一個促進Arg-Gly-Asp-Ser(RGDS)細胞附著的序列。該RGDS位點被特定的RGDS依賴性細胞受體(13)識別,它們是整聯蛋白家族的成員(14)。纖連蛋白與活化血小板的結合(15)是通過RGDS細胞粘附序列(16)介導的。已經確定了其他特異性針對此類胞外大分子的結合域,例如肝素,纖維蛋白(原)和膠原蛋白(10-12),并且在纖連蛋白介導的血小板與內皮細胞胞外基質的粘附中可能很重要(17)。

通過熱沉淀,離子交換和明膠-瓊脂糖親和色譜從人血漿中分離出纖連蛋白。純化的蛋白質以凍干物形式提供。通過SDS-PAGE分析評估純度。

凝膠Novex 4-12%Bis-Tris
加載上樣量:人纖連蛋白,每泳道1 µg
緩沖拖把
標準參見BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脫氫酶(51 kDa),酒精脫氫酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌紅蛋白紅(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)

 

本土化血漿,0.3 mg / ml(1)
細胞外基質(2)
行動方式介導細胞附著于細胞外基質(9-11)
分子量550,000(3)
消光系數
Ë
1%
1厘米,280海里
= 14.0
等電點約5.0(19)
結構體異二聚體(3)
碳水化合物百分比4-10%,取決于來源(12)

 

  1. MW的Mosesson和RA的Umfleet,生物化學雜志。Chem.245,5728(1970)。
  2. Stenman,S.和Vaheri,A.,J. Exp。Med.147,1054(1978)。
  3. Skorstengaard,K。等,歐洲。生物化學雜志,161,441(1986)。
  4. Kornblihtt,AR等,EMBO J.,第4卷,1755年(1985年)。
  5. Odermatt,E。,等人,Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90:5873-5877。Natl。學院 科學 美國,82,6571(1985)。
  6. Hayashi,M.和Yamada,KM,J. Biol。Chem。,256,11292(1981)。
  7. Atherton,BT和Hynes,RO,Cell,25,133(1981)。
  8. Hayashi,M.和Yamada,KM,J. Biol。Chem。,258,3332(1983)。
  9. Sekiguchi,K.和Hakomori,SI。,J. Biol。Chem。,258,3967(1983)。
  10. 海因斯,RO,安。Rev.Cell Biol。,1,67(1985)。
  11. DF Mosher,Ann。Rev. Med。,35,561(1984)。
  12. Rouslahti,E。Ann。Rev. Biochem。,57,375(1988)。
  13. E.Rouslahti和MD,Cell,44,517(1986)。
  14. Hynes,RO,Cell,48,549(1987)。
  15. Plow(EF)和Ginsberg,MH,J. Biol。Chem。,256,9477(1981)。
  16. Ginsberg,M。,等人,J.Biol.Chem。,1987。Chem。,260,3931(1985)。
  17. Houdjik,WPM等,動脈硬化,6,24(1986)。
  18. Mosher,DF,J.Biol。Chem。,250,6614(1975)
  19. Mosher,DF,人蛋白質數據(A. Haeberli,編輯)©VCH Verlagsges,mbH,Weinheim

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