免疫球蛋白（Ig）的分子結構

任何類型的Ig都具有相同的基本結構，每個Ig分子由4條肽鏈組成，2條長鏈稱為重鏈由450~550個氨基酸殘基組成，分子量約為50~70kDa；2條斷鏈稱為輕鏈（Light chain,L）由220個氨基酸殘組成，分子量為25 kDa。4條肽鏈通過鏈間二硫鍵連接而成。整個Ig分子單體呈Y形，在重鏈恒定區有少量糖類，故Ig為糖蛋白。

Ig分子輕鏈和重鏈中氨基酸序列變化較大的區域稱為可變區（Variable region,V區）；肽鏈C端其余部位輕鏈和重鏈中氨基酸序列較為恒定，彼此相差不大，稱為恒定區（Con-Stint Region區）V區中H鏈和L鏈各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱為高變區（HVR）它是抗體Ig與抗原發生特異性結合的部位，又稱為互補決定區（CDR）分別為CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化。稱為骨架區（FR）大約占V區的75%，其功能在于維持V區 三維結構的穩定，